enzymaktiviät

21blubb12 · Anmeldungsdatum: 27.02.2007 Beiträge: 58

hallo erstma, kann mir vielleicht jemand ein beispiel (oder mehrere) für eine kompetitive und allosterische Hemmung nennen? erstaunt

Karon · Organisator Anmeldungsdatum: 06.11.2004 Beiträge: 2344 Wohnort: Hessen

Hallo 21blubb12,

herzlich willkommen hier im Forum. Wink

Schau mal auf dieser Seite nach:
http://www.egbeck.de/skripten/bs11-15.htm

Da findest du einige Beispiele. Thumbs up!

graefchen · Anmeldungsdatum: 11.03.2007 Beiträge: 11

Hi,

hierzu hätte ich auch noch eine Frage:
Man kann die Art eines Hemmstoffes ja auch daran erkennen, indem man die Michaelis-Menten-Konstante überprüft. Ist es eine kompetitive Hemmung, so ist Km der gehemmten Katalyse deutlich höher, als die der ungehemmten Reaktion, jedoch wird bei beiden die identische Vmax erreicht.
Bei der allosterischen Hemmung sind bei der gehemmten und bei der ungehemmten Reaktion der gleiche Km-Wert, aber unterschiedliche Vmax.

Wie lässt sich das deuten?
Bei der kompetitiven Hemmung ist meine Hypothese, dass Vmax dennoch erreicht wird, da Substrat und Inhibitor in Konkurrenz stehen, so dass, je höher die Konzentration des Substrats ist, auch wieder mehr Substrate umgesetzt werden, bis wieder alle aktiven Zentren mit Substraten besetzt werden können. Dies dauert dann länger, was man auch aus meinem Diagramm entnehmen kann. Der Km-Wert ist deutlich höher, da aufgrund des Störfaktors "Inhibitor" die Affinität des Substrats zum Enzym sinkt.
Aber wie ist es jetzt bei der allosterischen H.? Wird Vmax nicht erreicht, weil die Inhibitoren das aktive Zentrum dekonformieren, indem sie sich ans allosterische Zentrum anlagern, so dass durch eine erhöhte Substratkonzentration die Hemmung nicht wieder rückgängig zu machen ist? Aber ich habe keinen Erklärungsversuch dafür, dass die Km gleich ist (natürlich bei anderer Geschwindigkeit).

Euglen · Anmeldungsdatum: 15.04.2007 Beiträge: 18

Kannst du bite noch erklären, wofür Km steht?

graefchen · Anmeldungsdatum: 11.03.2007 Beiträge: 11

Hi Euglen,

die Konstante Km (auch Michaelis-Menten-Konstante genannt) beschreibt die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit. Michaelis und Menten haben damals den Zusammenhang zwischen Substratkonzentration und Sättigung (also wann die Maximalgeschwindigkeit erreicht ist) untersucht, deshalb wurde diese Konstante nach ihnen benannt. Sie ist ein Maß für die Affiniät des jeweiligen Substrats zum Enzym - sprich: wie schnell werden ES-Komplexe aufgebaut - je höher der Km-Wert, desto geringer die Affinität des Substrats zum Enzym.

Tjamke · Anmeldungsdatum: 17.09.2006 Beiträge: 201

...und (korriegiert mich wenn ich falsch liege) halbmaximal deshalb, da man keinen genauen Zeitpunkt bestimmen kann, an dem das Maximum erreicht wird. Man nimmt also, den Halbzeitwert (neinnein, ich mein nicht vom Fussball), um sicherzugehen, dass man einen richtigen Wert erhält. Oder?