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Vika18
Anmeldungsdatum: 10.01.2011
Beiträge: 22
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 Verfasst am: 19. März 2011 09:47 Titel: Aufbau von Enzymen, mit Besonderheiten von Proteinen, Aminos |
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Meine Frage:
Aufbau von Enzymen, mit Besonderheiten von Proteinen, Aminosäuren, den Strukturbindungen usw...
Ich möchte den Zusammenhang wissen.
Meine Ideen:
Also__ich weiß, dass die Enzyme aus Proteinen und den Aminosäuren bestehen. Hat man hohes Fieber, können diese "versagen". Werden dann neue produziert?? So__die Enzyme sind von dem pH-Wert, der Temperatur und durch den ganzen Hemmungen abhängig und aus diesem Grund auch in verschiedenen Körperteilen aktiv. |
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PaGe
Moderator
Anmeldungsdatum: 19.03.2007
Beiträge: 3549
Wohnort: Hannover
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| Verfasst am: 19. März 2011 11:34 Titel: |
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Viele wichtige Aspekte hast du genannt. Nun muss nur noch der Zusammenhang richtig herausgearbeitet werden.
Beschreibe einmal den allgemeinen Aufbau einer Aminosäure und erkläre, wie daraus Proteine werden.
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Die deutsche Rechtschreibung ist Freeware, du darfst sie kostenlos nutzen. Aber sie ist nicht Open Source, d. h., du darfst sie nicht verändern oder in veränderter Form veröffentlichen. |
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Vika18
Anmeldungsdatum: 10.01.2011
Beiträge: 22
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| Verfasst am: 19. März 2011 14:36 Titel: |
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Alle in Proteine eingebauten Aminosäuren haben die gleiche Grundstruktur. Sie unterscheiden sich nur im Aufbau des Restes (R).
R H
\ /
C
/ \
H²N COOH
H²N = basische Aminogruppe
COOH = saure Carboxylgruppe
Soviel zu Aufbau 
Aber wie daraus Proteine werden?? Ojee... 
Aufjedenfall bilden sich Ketten und ab einer bestimmten Kettenlänge (etwa 100) Aminosäuren, bezeichtet man es als Protein. Aber wie bilden sie sich? |
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jörg
Anmeldungsdatum: 12.12.2010
Beiträge: 2107
Wohnort: Bückeburg
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| Verfasst am: 19. März 2011 20:03 Titel: |
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Ich erlaube mir mal, hier weiterzumachen.
@PaGe: Wenn ich damit irgendwie unangenehm "dazwischenfunke", lass es mich wissen....
@vika:
Das ist schon mal der richtige Ansatz.
Nun versuche einmal, die Aminogruppe (NH_2) einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe (COOH) einer zweiten Aminosäure unter Abspaltung von Wasser zu "verbinden", etwa folgendermassen:
Das Resultat wäre dann ein Dipeptid. Die Bindung heisst Peptidbindung und wenn du das dann ganz oft hintereinander machst, erhälst du irgendwann ein Protein.
Dann treten die "Reste" der Aminosäuren auch noch in mehr oder weniger gut definierte Wechselwirkungen, wodurch sich die Peptidkette in eine dreidimensionale Struktur faltet, die sog. Sekundärstruktur.
Aufgrund der Dreidimensionalität dieser Struktur werden dann wiederum -je nachdem wie sie konkret aussieht, was wiederum von der Aminosäurefolge (=Primärstruktur) abhängt- die für Proteine typischen Funktionen ermöglicht.
editiert wurde die Reaktionsgleichung wegen der Übersichtlichkeit (die Seite ist "breiter" als mein Bildschirm das darstellen kann)
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RNA?- just another nucleic acid?
Zuletzt bearbeitet von jörg am 20. März 2011 13:35, insgesamt einmal bearbeitet |
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Vika18
Anmeldungsdatum: 10.01.2011
Beiträge: 22
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| Verfasst am: 19. März 2011 22:11 Titel: |
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Huch, das hast du aber kompliziert verfasst. Aber vielen Dank dafür !! |
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jörg
Anmeldungsdatum: 12.12.2010
Beiträge: 2107
Wohnort: Bückeburg
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| Verfasst am: 20. März 2011 01:40 Titel: |
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Entschuldige bitte,
wenn du irgendetwas nicht verstehst, sag das einfach. Dann werde ich stets bemüht sein, mich verständlicher auszudrücken.....
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RNA?- just another nucleic acid? |
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Vika18
Anmeldungsdatum: 10.01.2011
Beiträge: 22
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| Verfasst am: 20. März 2011 12:55 Titel: |
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Vereinfacht gesagt: Wenn man min. zwei Aminosäuren über die Carboxylgruppe und Aminogruppe verbindet, erhält man irgendwann ein Protein. Warum verbinden sich die Reste nicht zu anderen? Wie lassen sich die verschieden Strukturen unterscheiden? Ich kenne zwar die Deffinition, aber wie muss ich es mir mit dem Wasserstoffbrücken bei der Sekundärstruktur vorstellen?
Primärstruktur -> grundsätzliche Struktur einer Peptidkette, die sich in der Reihenfolge der Aminosäure ergibt; Zick-Zack-Kette
Sekundärstruktur -> Räumliche Organisation einer Peptidkette in Form einer Helix oder als Faltblatt
Es tut mir für die dämlichen Fragen, aber ich komme von der Hauptschule (jetzt Gym.11Stf.) und dort haben wir leider nichts darüber gemacht. =( |
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PaGe
Moderator
Anmeldungsdatum: 19.03.2007
Beiträge: 3549
Wohnort: Hannover
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| Verfasst am: 20. März 2011 13:17 Titel: |
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| Vika18 hat Folgendes geschrieben: | | Warum verbinden sich die Reste nicht zu anderen? |
Für alles brauchst du im Körper Enzyme. Bei der Synthese von Proteinen ist es das Ribosom und das verknüpft halt immer nur die Carboxyl- mit der Aminogruppe. Nachträglich werden aber noch Cystein-Restgruppen miteinander verknüpft (=> Disulfidbrücken), die die Struktur zusätzlich stabilisieren.
| Zitat: | Wie lassen sich die verschieden Strukturen unterscheiden? Ich kenne zwar die Deffinition, aber wie muss ich es mir mit dem Wasserstoffbrücken bei der Sekundärstruktur vorstellen?
Primärstruktur -> grundsätzliche Struktur einer Peptidkette, die sich in der Reihenfolge der Aminosäure ergibt; Zick-Zack-Kette |
Genau. Es ist einfach nur die Aminosäurenfolge.
| Zitat: | | Sekundärstruktur -> Räumliche Organisation einer Peptidkette in Form einer Helix oder als Faltblatt |
Dafür sind immer nur Wasserstoffbrückenbindungen des Zuckerphosphatrückgrades verantwortlich. Es gibt nur die beiden Strukturtypen.
Danach kommt die Tertiärstruktur, bei der die Restgruppen Wechselwirkungen eingehen. => Wasserstoffbrückenbindungen (der Restgruppen), van-der-Waalswechselwirkungen, ionische Wechselwirkungen, Disulfidbrücken
Dadurch gibt es weitere Kräfte, die die Form des Proteins bestimmen.
Die Quartärstruktur ist lediglich die Zusammenlagerung mehrere Proteine, wobei dieselben Kräfte, wie bei der TErtiärstruktur ausgebildet werden.
Soweit klar?
Was weißt du über Enzyme?
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Die deutsche Rechtschreibung ist Freeware, du darfst sie kostenlos nutzen. Aber sie ist nicht Open Source, d. h., du darfst sie nicht verändern oder in veränderter Form veröffentlichen. |
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jörg
Anmeldungsdatum: 12.12.2010
Beiträge: 2107
Wohnort: Bückeburg
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| Verfasst am: 20. März 2011 13:23 Titel: |
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Entschuldigt die nochmalige Einmischung, aber:
| PaGe hat Folgendes geschrieben: | | Dafür sind immer nur Wasserstoffbrückenbindungen des Zuckerphosphatrückgrades verantwortlich. |
Bei Proteinen???
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RNA?- just another nucleic acid? |
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jörg
Anmeldungsdatum: 12.12.2010
Beiträge: 2107
Wohnort: Bückeburg
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| Verfasst am: 20. März 2011 14:05 Titel: |
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Noch einige Ergänzungen:
(@PaGe: Du musst wirklich sagen, wenn du das doof findest, dann lasse ich das)
| Vika18 hat Folgendes geschrieben: | | Warum verbinden sich die Reste nicht zu anderen? |
Das gibt es tatsächlich, dass sich auch die "endständigen" Gruppen der "Reste" verbinden lassen.
Man spricht dann von "Pseudopeptiden", ein gutes Beispiel ist das Glutathion, ein Antioxidans (schau dir das mal bei Wikipedia an).
Da ist die "endständige" Carboxylgruppe der Glutaminsäure mit der Aminogruppe des Cystin verbunden.
In der Zelle ist das allerdings gut reguliert, damit bei der Proteinbildung nur die "erstständigen" Gruppen miteinander reagieren. Das wird am Ribosom bewerkstelligt.
| Vika18 hat Folgendes geschrieben: | | wie muss ich es mir mit dem Wasserstoffbrücken bei der Sekundärstruktur vorstellen? |
Zur Ausbildung der Sekundärstruktur tritt das Polypeptidrückrad in Wechselwirkung.
Bei der Helix bestehen die Wechselwirkungen zwischen der C=O- Gruppe der Peptidbindung und der NH- Gruppe einer Peptidbindung, die ca. 2- 4 Aminosäuren entfernt liegt.
Auch beim Faltblatt treten die Peptidbindungen im o.g. Sinne in Wechselwirkung, der Abstand der wechselwirkenden Aminosäuren ist jedoch grösser als bei der Helix.
Die Wasserstoffbrückenbindung selbst kannst du dir als eine elektrische Wechselwirkung vorstellen, in der negativ (hier: C=O) und positiv (NH) sich gegenseitig anziehen.
| Vika18 hat Folgendes geschrieben: | | Es tut mir für die dämlichen Fragen |
Es gibt keine dämlichen Fragen...... 
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RNA?- just another nucleic acid? |
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PaGe
Moderator
Anmeldungsdatum: 19.03.2007
Beiträge: 3549
Wohnort: Hannover
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| Verfasst am: 20. März 2011 14:23 Titel: |
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| jörg hat Folgendes geschrieben: | | (@PaGe: Du musst wirklich sagen, wenn du das doof findest, dann lasse ich das) |
Habe ich kein Problem mit.
@Vika18
Das Glutathion geht über den Schulstoff hinaus. Nur die Disulfidbrücken musst du als Verbindung der Restgruppen kennen.
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Vika18
Anmeldungsdatum: 10.01.2011
Beiträge: 22
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| Verfasst am: 20. März 2011 15:37 Titel: |
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Jetzt wird mir alles klarer. Danke dafür!!
@PaGe
>>Was weißt du über Enzyme?<<
Enzyme können reine Proteine sein, oder sie setzen sich aus den Apoenzymen, und einem besonderem Nichtproteinanteil, den Cofaktoren zusammen. Das Apoenzym und der Cofaktor bilden zsm. das Holoenzym, wird das Substat eingelagert, spricht man vom aktiven Zentrum (Schlüssel-Schloss-Prinzip).
Enzyme sind:
-Biokatalysatoren (beschleunigen die Wirklung der Reaktionen).
-Temperaturabhängig (bei einer Temperautr von 10°C, werden die Reaktionen verdoppelt, doch ab ca. 40°C die Eiweiße denaturiert).
-pH-Wertabhängig (nicht alle können überall arbeiten).
Sie "spielen" eine große Rolle im Stoffwechsel.
Fast alle Lebewesen verfügen sie (Bakterium, Pflanze, Tier). |
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PaGe
Moderator
Anmeldungsdatum: 19.03.2007
Beiträge: 3549
Wohnort: Hannover
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| Verfasst am: 20. März 2011 17:35 Titel: |
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| Vika18 hat Folgendes geschrieben: | | Enzyme können reine Proteine sein, oder sie setzen sich aus den Apoenzymen, und einem besonderem Nichtproteinanteil, den Cofaktoren zusammen. Das Apoenzym und der Cofaktor bilden zsm. das Holoenzym, |
| Zitat: | | wird das Substat eingelagert, spricht man vom aktiven Zentrum (Schlüssel-Schloss-Prinzip). |
 Das aktive Zentrum ist nur der Bereich, in das das Substrat bindet. Enzym mit Substrat wird als Enzym-Substrat-Komplex bezeichnet.
| Zitat: |
Enzyme sind:
-Biokatalysatoren (beschleunigen die Wirklung der Reaktionen).
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Senkung der Aktivierungsenergie
| Zitat: | -Temperaturabhängig (bei einer Temperautr von 10°C, werden die Reaktionen verdoppelt, doch ab ca. 40°C die Eiweiße denaturiert).
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Du meinst glaube ich eine Temperaturerhöhung. Die 40°C gelten nicht für alle Enzyme. Bei den Enzymen gleichwarmer Tiere ist es aber häufig so. Die taq-Polymerase ist zum Beispiel auch noch bei 90°C intakt.
| Zitat: | | -pH-Wertabhängig (nicht alle können überall arbeiten). |
Wenn du dir die Restgruppen anschaust, findest du dort einige Aminogruppen und Carboxylgruppen. Diese können abhängig vom pH-Wert protoniert oder deprotoniert werden, wodurch Ionen entstehen. Da die Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Restgruppen die Form des Proteins bestimmen, sind nur bei einem bestimmten pH-Wert die "richtigen" Wechselwirkungen möglich. Sind sie nicht möglich, faltet sich das Protein anders => Das aktive Zentrum könnte verändert sein => das Enzym funktioniert nicht mehr. | Zitat: |
Sie "spielen" eine große Rolle im Stoffwechsel.
Fast alle Lebewesen verfügen sie (Bakterium, Pflanze, Tier). |
Alle Lebewesen. Ohne Enzyme ist ein Leben nicht möglich.
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Vika18
Anmeldungsdatum: 10.01.2011
Beiträge: 22
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| Verfasst am: 20. März 2011 19:58 Titel: |
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Sehr ausführlich.  |
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