Chaperon

134340 · Anmeldungsdatum: 14.10.2011 Beiträge: 228

Es geht um den Chaperon-Komplex des Escherichia coli.
Ich verstehe das Grundprinzip des Chaperon-Komplexes. Was ich nicht verstehe, wie der Chaperon-Komplex im detail funktioniert. Kann mir da jemand weiterhelfen?

Der Chaperon-Komplex soll das sich faltende Protein schützen. Aber vor was? Ein sich faltendes Protein, kann doch auch von sich aus, schon sehr schnell bei der faltung beschädigt werden.

PaGe · Moderator Anmeldungsdatum: 19.03.2007 Beiträge: 3549 Wohnort: Hannover

Salze können die Faltung stören, weil sie andere Wechselwirkungen hervorrufen. Enzyme könnten schon mit dem Abbau beginnen, da Sequenzen freiliegen, die später nicht freiliegen. Die Temperatur könnte ebenfalls andere Faltungen fördern, die im Chaperonkomplex nicht möglich sind.

Ich weiß nichts über ihre genaue Funktionsweise. Ist auch die Frage. ob da überhaupt schon etwas geklärt ist.

134340 · Anmeldungsdatum: 14.10.2011 Beiträge: 228

Ich find da leider auch keinen guten deutschen Link. Die englischen sachen, versteht man immer kaum. Kennst du da vielleicht einen guten Link?

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Hi,

uns wurde auch gesagt, dass die im Cytosol vorliegenden Proteine (egal ob Enzym oder nicht) mit dem neuen Protein wechselwirken könnten.

Hier steht einiges auf deutsch...
http://www.chemgapedia.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/8/bc/vlu/faltung/chaperone.vlu/Page/vsc/de/ch/8/bc/faltung/chap_abfolge.vscml.html

genauer steht es auch nicht im ,, großen" Alberts oder dem Stryer drin.

LG Firelion

134340 · Anmeldungsdatum: 14.10.2011 Beiträge: 228

Danke für den Link (ich hätt mir zwar mehr Text gewünscht aber das hilft mir auch weiter). Wahrschienlich sind die Entdeckungen auf diesem Gebiet so neu, dass sie bisher erst in englischen Artikeln erschienen sind.

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Der Alberts ist eigentlich ein sehr gutes Buch auf dem Gebiet der Zellbiologie. Ich hab die neueste englisch Auflage und mehr als eine Seite steht da auch nicht drin...

Aber ich könnte versuchen dir zu helfen etwas englisches zu übersetzen...

EDIT: Wenn es nicht drängt,kann ich aber gerne auch noch mal meine Bücher danasch durchsehen und dir eine Zusammenfassung geben. Das wird aber vermutlich vor Montag/Dienstag nichts.

134340 · Anmeldungsdatum: 14.10.2011 Beiträge: 228

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Daran musst du dich gewöhnen. Die Abbildungen in den Vorlesungen sind auf englisch beschriftet, außer curriculäre Vorträgeoder Vorträge auf Symposien und Tagungen sind auf Englische, die aktuellen Lehrbücher sind auf Englisch ...
Wenn du etwas in die Richtung Life Sciences machen willst, lohnt es sich auf jeden Fall Englisch so oft wie möglich zu benutzen Augenzwinkern

Wenn du eine bestimmte Passage übersetzt haben möchtest, poste sie einfach. PubMed iost eine sehr gute Quelle dafür ...

134340 · Anmeldungsdatum: 14.10.2011 Beiträge: 228

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Hi,
sorry für die Verspätung,aber ich hatte die letzten Wochen gut für die Uni zutun.
Also wie versprochen:

Der Alberts ( " Molecular Biology of the Cell" Alberts, Johnson, Lewis, Raff, Roberts, Walter. 5th Edition 2008 Garland Science S. 388-390)sagt im Grunde folgendes:
Nur teilweise oder falsch gefaltete Proteine tragen außen hydrophobe Aminosäurreste. Diese werden in Eukaryoten von Hsp60 und Hsp 70 erkannt. Ein ATPgebundenes Hsp 70 bindet zusammen mit Hsp 40 an teilweisegefaltete Proteine, bevbor sie das Ribosom verlassen. Dann erfolgt die Hydrolyse von ATP zu ADP + Pi, wodurch sich die Konformation des Hsp70 ändert und es fester an das Protrein bindet. Hsp40, ADP uind Pi gehen weg und ATP wird wieder gebunden. Dabei wird das Protein freigegeben. Das ganze wiederholt sich wohl einige Male. Durch wohl noch nicht ganz geklärte Prozesse hilft das denm Protein bei der Faltung.

Hsp60 bildet ein Fass in dem sich das Protein ungestört wieder neu falten kann. Das Protein geröät in das faass und wieder durch seine hydrophoben Aminosäurereste gebunden. Im Anschluss erfolgt der Verschluss des Fasses durch eine GroEs Kappe und die Bindung von ATP. Daurch fdehnt sich das Fass etwas aus zund das Protein wird entfaltet. Unter den gündstigen Bedingungen im Fass kann sich das Protein wieder neufalten. Das ATP wird gespalten und locket die Bindung. Wird dann ein neuies ATP gebunden, wird das Protein wieder freigegeben. Auch dieser Prozess kann mehrmals wiederholt werden.

Die Hspliegen im Cytosol, im ErR und in den Mitos in unterschiedlichen Isoformen vor. Dieser ganze Prozess ist nötig, da viele falsch oder nur teilweise gefaltete Proteine, aggregieren und dann fiese Erkrankungen auslösen können.

LG Firelion