| Autor |
Nachricht |
casio600
Gast
|
 Verfasst am: 28. März 2012 21:08 Titel: Nicht-Kompetitive Hemmung |
 |
|
Meine Frage:
Hallo,
Wieso wird bei der Nichtkompetativen Hemmung die Zahl der aktiven Enzym Moleküle verringert?
Kann es hieran liegen: Die Inhibitoren lagern sich an die Enzyme. Da sie nicht den substraten ähneln lagern sie sich an andere stellen, nicht an das aktive zentrum. Nachdem die Inhibitoren das Enzymmolekül verlassen können sich nicht mehr andere substrate anlagern da das molekül denaturiert ist.
Meine Ideen:
- |
|
 |
PaGe
Moderator
Anmeldungsdatum: 19.03.2007
Beiträge: 3549
Wohnort: Hannover
|
| Verfasst am: 28. März 2012 21:13 Titel: |
|
|
Richtig.
_________________
Die deutsche Rechtschreibung ist Freeware, du darfst sie kostenlos nutzen. Aber sie ist nicht Open Source, d. h., du darfst sie nicht verändern oder in veränderter Form veröffentlichen. |
|
|
casio600
Gast
|
| Verfasst am: 28. März 2012 21:17 Titel: |
|
|
|
aber wenn ich diesem ansatz nachgehe muss es doch so sein dass sich nur inhibitoren anlagern und somit die reaktionsgeschwindigkeit überhaupt hoch bewegt. |
|
|
PaGe
Moderator
Anmeldungsdatum: 19.03.2007
Beiträge: 3549
Wohnort: Hannover
|
| Verfasst am: 28. März 2012 21:20 Titel: |
|
|
Was meinst du mit "hoch bewegt"?
_________________
Die deutsche Rechtschreibung ist Freeware, du darfst sie kostenlos nutzen. Aber sie ist nicht Open Source, d. h., du darfst sie nicht verändern oder in veränderter Form veröffentlichen. |
|
|
casio600
Gast
|
| Verfasst am: 28. März 2012 21:22 Titel: |
|
|
|
damit meine ich dass sich doch dann die reaktionsgeschwindigkeit garnicht erhöhen könnte |
|
|
PaGe
Moderator
Anmeldungsdatum: 19.03.2007
Beiträge: 3549
Wohnort: Hannover
|
| Verfasst am: 28. März 2012 21:56 Titel: |
|
|
Durch einen Inhibitor erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit ? Ich verstehe nur Bahnhof. Hol mal etwas weiter aus, was du genau wissen willst.
_________________
Die deutsche Rechtschreibung ist Freeware, du darfst sie kostenlos nutzen. Aber sie ist nicht Open Source, d. h., du darfst sie nicht verändern oder in veränderter Form veröffentlichen. |
|
|
casio600
Gast
|
| Verfasst am: 28. März 2012 22:01 Titel: |
|
|
Die Inhibitoren lagern sich an die Enzyme. Da sie nicht den substraten ähneln lagern sie sich an andere stellen, nicht an das aktive zentrum. Nachdem die Inhibitoren das Enzymmolekül verlassen können sich nicht mehr andere substrate anlagern da das molekül denaturiert ist.
Jetz ist meine Frage: wenn sich an die enzym moleküle immer wieder inhibitoren anlagern dann kann die reaktionsgeschwindigkeit doch garnicht steigen.
Ich hoffe ich konnte mich klar ausdrücken. |
|
|
Hedera
Anmeldungsdatum: 08.03.2011
Beiträge: 657
|
| Verfasst am: 28. März 2012 22:15 Titel: |
|
|
| Zitat: | | Zitat: | | Kann es hieran liegen: Die Inhibitoren lagern sich an die Enzyme. Da sie nicht den substraten ähneln lagern sie sich an andere stellen, nicht an das aktive zentrum. Nachdem die Inhibitoren das Enzymmolekül verlassen können sich nicht mehr andere substrate anlagern da das molekül denaturiert ist. |
Richtig. |
Falsch!
Reden wir von einer Hemmung oder einer Inaktivierung?
Bei einer Inaktivierung bindet der Inaktivator kovalent an das Enzym und inaktiviert es dauerhauft.
Bei einer Hemmung wird die Enzymaktivität gehemmt, bis der Inhibitor sich löst. Das Enzym hat danach eine völlig normale Aktivität.
| Zitat: | | Wieso wird bei der Nichtkompetativen Hemmung die Zahl der aktiven Enzym Moleküle verringert? |
Weil abhängig von der Inhibitorkonzentration eine bestimmte Menge an Enzymen inaktiviert ist. So einfach ist das 
Kompetetive Hemmung:
Inhibitor bindet im Aktivenzentrum, weil Strukturähnlichkeit mit dem Substrat herrscht. Dadurch wird KM erhört, was dazu führt, dass Vmax erst bei höherer Substratkonzentration erreicht wird.
Unkompetetive Hemmung (reversibel):
Inhibitor bindet an Enzymsubstratkomplex (nicht Zentrum) und wirkt stabilisierend. Die Folge ist, dass sowohl KM als auch Vmax erniedrigt sind.
Vmax weil die Geschwindigkeit vom Enzymsubstratkomplex zu Enzym und Produkt erniedrigt wird (weil Komplex stabilisiert)
KM folgt direkt aus dieser Begründung, weil KM die Substratkonzentration bei Vmax/2 angibt.
Nicht-kompetetive Hemmung:
Inhibitor bindet wie beim der Unkompetetiven am Enzymsubstratkomplex, aber auch an dem Enzym.
Die Folgen sind die selben wie bei der Unkompetetiven |
|
|
PaGe
Moderator
Anmeldungsdatum: 19.03.2007
Beiträge: 3549
Wohnort: Hannover
|
| Verfasst am: 28. März 2012 22:20 Titel: |
|
|
Oops! Falsch gelesen. Ich hatte gelesen, dass das Substrat nicht mehr binden kann, wenn der Inhibitor gebunden hat. 
Die steigende Geschwindigkeit bleibt mir weiterhin unklar.
_________________
Die deutsche Rechtschreibung ist Freeware, du darfst sie kostenlos nutzen. Aber sie ist nicht Open Source, d. h., du darfst sie nicht verändern oder in veränderter Form veröffentlichen. |
|
|
Hedera
Anmeldungsdatum: 08.03.2011
Beiträge: 657
|
| Verfasst am: 28. März 2012 22:36 Titel: |
|
|
| Zitat: | | Die steigende Geschwindigkeit bleibt mir weiterhin unklar. |
Geht mir auch so 
| Zitat: | Die Inhibitoren lagern sich an die Enzyme. Da sie nicht den substraten ähneln lagern sie sich an andere stellen, nicht an das aktive zentrum. Nachdem die Inhibitoren das Enzymmolekül verlassen können sich nicht mehr andere substrate anlagern da das molekül denaturiert ist.
Jetz ist meine Frage: wenn sich an die enzym moleküle immer wieder inhibitoren anlagern dann kann die reaktionsgeschwindigkeit doch garnicht steigen. |
Jedes Enzym hat ein Vmay. Das kannst du niemals steigern! Es heißt nicht um sonst Vmax. Du kannst das Enzym inhibieren und Vmax herabsetzen mehr geht nicht.
Was du sonst machen kannst ist durch Akitavtoren KM verschieben, was dazu fürht, dass Vmax schneller erreicht wird. |
|
|
|
Registrieren
Login
FAQ
Suchen
