michaelis-menten

thomasB · Gast

Hallo,
Ich habe mal ne Frage grübelnd

Welchen Grund hat es, das die Michaelis-Menten Konstante bei der HALBEN Maximalgeschwindigkeit gemessen wird, und nicht bei der maximalen???
Danke schon mal im Voraus Wink

Thomas

jama · Administrator Anmeldungsdatum: 16.02.2004 Beiträge: 117

Hallo Thomas,

die Frage ist wohl im www.ChemikerBoard.de besser aufgehoben als hier.

Ich bin mir bei der Beantwortung Deiner Frage nicht sicher, weshalb ich mal nichts falsches erzählen möchte.

Gruß,

Jama

chefin · Organisator Anmeldungsdatum: 28.04.2004 Beiträge: 1549 Wohnort: Oberhausen

Na, ist doch eigentlich ganz einfach: Du möchtest ja die Substratkonzentration ermitteln, bei der die optimale Reaktionsgeschwindigkeit herrscht, soll bedeuten, wieviel Substrat brauche ich, damit alle Enzymmoleküle ständig besetzt sind. Damit kann ich dann feststellen, mit welcher Geschwindigkeit das Enzym tätig ist, ohne die Zeit der Bindung des Substratet und die Zeit der Freisetzung der Produkte bis hin zur neuerlichen Bindung der Edukte beachten zu müssen.
Nun zur Grafik: Deine Kurve geht ja irgentwann parallel zur x-Achse. Damit habe ich mein vmax. das ich prima an der y-Achse ablesen kann. Damit habe ich aber nicht die Substratmenge, die ich genau bei vmax benötige.
Berechne ich nun aber vmax/2 und trage den Schnittpunkt mit meinem Graphen auf der x-Achse ein, so muss ich diesen Wert auf der x-Achse nur verdoppeln, um ganz genau ablesen zu können, bei welcher Substratkonzentration ich mein vmax habe.
Dies ist wichtig, wenn ich die Spezifität meines Enzyms nachweisen möchte, da dieser Wert bei den Enzymen unterschiedlich ist.
Auch ist dieser Wert wichtig, wenn ich evtl. eine Enzymhemmung nachweisen möchte.
Okay? Wink

jama · Administrator Anmeldungsdatum: 16.02.2004 Beiträge: 117

Danke für´s Beantworten, Chefin smile

Gruß,

Jama