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Frosch1000
Gast
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 Verfasst am: 30. Dez 2012 21:36 Titel: Sichelzellanämie-Ingram |
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Meine Frage:
Hallo,
ich lerne zur Zeit etwas über Sichelzellanämie.
Entschuldigung, dass ich die Aufteilung Meine Frage-Ideen nicht einhalte.
Ich hänge derzeit dadran zu verstehen, wie Ingram die Unterschiede der Hämoglobinformen HbS und HbA untersucht hat. Es ist ja so, dass diese sich um 1 Aminosäure unterscheiden, HbS enthält Valin anstatt Glutaminsäure an Position 6 der beta-Kette. Aber um das herauszufinden verstehe ich nicht, wie Ingram in seinem Experimant vorgeganngen ist. Ich habe hier eine Power-Point-Präsentation als Quelle, aber habe keine weiteren Quellen gefunden, die an den kritischen Stellen aufklären. Es wird sicher eine Menge geben, aber hier hat das Suchen aus Verständnisgründen zu keinen brauchbaren Seiten geführt.
Also: Die Krankheit wird ausgelöst durch eine Mutation im Gen. In der Präsi steht: Wie fand Ingram die Mutation? -> Durch Trypsinverdau von Hämoglobin. Meine 1.Frage: Wie genau wird Hämoglobin dabei auseinandergenommen?
Man erhält irgendwelche Fragmente, was genau für Fragmente? (Meine 2.Frage)
Dann steht in der Präsi: In einem Fragment stellte er eine Abweichung fest, Peptid Nr.4 . Er untersuchte Peptid Nr. 4 genauer:
Aufreinigung und Analyse: Im HbS mehr Valin, im HbA mehr Glutamat.
Partielle Hydrolyse und Feststellen der AA-Sequenz per Edman-Abbau. Den Letzten Satz verstehe ich leider nicht, was mit Feststellen der AA-Sequenz per Edman-Abbau gemeint ist, bzw welche AA-Sequenz und wie funktioniert das?
Entschuldigung, wenn das alles ein bischen Konfus ist, ich studiere kein Biologie und es ist die 1.Vorlesung Zellbio die die Biologen im 1.Semester hören. Es wird nicht näher drauf eingeganngen und nach langem Googeln habe ich mich schließlich dazu entschlossen, hier mein Problem zu stellen.
Ich würde mich freuen, wenn mir jemand weiterhelfen könnte oder irgendwelche Seiten kennt wo das genauer und verständlich erklärt wird.
Meine Ideen:
Zur 1. Frage: Trypsin spaltet das Proteinrückgrad an spezifischen Stellen, genauer schneidet Trypsin nach Lysin und Arginin. Heisst das, dass durch Trypsinverdau von Hämoglobin Hb in seine Untereinheiten zerlegt wid und diese in Aminosäuresequenzfragmente zerlegt werden?
zur 2.Frage: Wäre eigendlich schon durch Antwort auf Frage 1 beantwortet, aber ich lasse sie trotzdem nochmal explizit stehen.
zur 3.Frage: Es werden die AMinosäuresequenzen untersucht oder? aber dazu habe ich dann leider keine Ideen.
Liebe Grüße |
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Daniel35
Anmeldungsdatum: 10.09.2012
Beiträge: 511
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| Verfasst am: 31. Dez 2012 10:50 Titel: Re: Sichelzellanämie-Ingram |
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| Frosch1000 hat Folgendes geschrieben: | Meine Frage:
Meine 1.Frage: Wie genau wird Hämoglobin dabei auseinandergenommen?
Man erhält irgendwelche Fragmente, was genau für Fragmente? (Meine 2.Frage)
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Hämoglobin ist ja ein Protein (vergessen wir mal die Häm-Gruppen). Proteine sind Ketten aus Aminosäuren. Hämoglobin besteht aus 4 Ketten, je zwei sind identisch. Diese beiden Ketten wurden nun enzymatisch in kleinere Peptide geteilt. Bei der Verwendung von Trypsin werden die Ketten immer da gespalten, wo sich Lysin oder Arginin befinden.
Der Grund ist, dass er so die Mutation genauer auf ein Fragment einengen kann. Ganze Proteine konnte man damals auch nicht so leicht untersuchen.
| Zitat: |
Den Letzten Satz verstehe ich leider nicht, was mit Feststellen der AA-Sequenz per Edman-Abbau gemeint ist, bzw welche AA-Sequenz und wie funktioniert das?
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Beim Edman-Abbau wird ein Peptid schrittweise immer wieder mit Phenylisothiocyanat umgesetzt. http://de.wikipedia.org/wiki/Edman-Abbau
Das PITC reagiert mit der Aminosäure, die dass N-terminale Ende bildet, die sich dann gezielt abspalten lässt. Das Peptid wird immer kürzer und man erfährt so nach und nach die genaue Reihenfolge der Aminosäuren. |
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Frosch1000
Gast
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| Verfasst am: 31. Dez 2012 17:22 Titel: |
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Oh, vielen, vielen Dank für die gute Erklärung! Das hat mir echt geholfen, das zu verstehen! Ich danke dir! Und einen guten Rutsch! |
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