Wie kommt es zu Nervenreizung

134340 · Gast

Hallo Bioboard, das ist mein erster Post in diesem Board Wink

Eigentlich binn ich eher beim Physikerboard oder Matheboard, aber nun zu meiner Frage.
Ich habe mich nun schon seit längerer Zeit mit der Erregungsbildung und -leitung beschäftigt. Ich weiß mittlerweile, dass die Erregung durch ungleiche Ionenverteilung und selektive Ionenpermeabilität im Bereich des Axolemms auftritt. Nun würde ich gerne wissen, wie es nun zu einer Depolarisation kommt ohne externe Stromquelle kommt.
Also in meinem Buch stand nur, dass wenn man an den Nerv Strom anlegt, sich ein Reiz bildet, aber wie kommt es denn zu diesem Reiz, wenn man keine externe Stromquelle hat? Also wenn ich jetzt z.B. einen Tisch anfasse, wie kommt es da zu dem Impuls, den ich dann letztendlich spüre?

134340 · Gast

Oder sollte ich das lieber im Mediziner Board posten?

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg

Im Prinzip ist es immer dasselbe:
Es werden Ionenkanäle geöffnet und es kommt zu einer Depolarisation.
Wird ein gewisser Schwellenwert überschritten (Reizschwelle= mindeste Signalintensität, die ein Aktionspotential auslösen kann), kommt es zu einer Fortleitung in die Nervenfaser.
Es gibt bei den Mechanorezeptoren (Tastsinn im weiteren Sinne) Ionenkanäle, die auf Druck, Vibration, Hautdehnung oder Abscherung der Haare reagieren. Bei den Rezeptoren unterscheidet man grob statische und dynamische Rezeptoren; während erstere auf eine physikalische Grösse (z.B. Druck) reagieren, reagieren zweitere auf die Geschwindigkeit der Veränderung dieser Grösse (also z.B. Druckänderung pro Zweiteinheit).
Durch statische und dynamische Grössen wird uns dann ein Eindruck unserer Umwelt vermittelt.
Kodiert wird die Stärke des Reizes in der AP- Frequenz.

Ähnliches gilt für alle Sinne: Ein Öffnen/ Schliessen von Ionenkanälen als Reaktion auf einen physikalischen Reiz führt zu einer Veränderung des Membranpotentials.

134340 · Gast

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg

134340 · Gast

Prinzipiell war mir das alles schon bekannt, mich interessiert vorallem ein Absatz :

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg

Bekannt sind die sensorischen Domänen der meisten Kanäle und dass eine Konformationsänderung dieser strukturelle und funktionelle Veränderungen des gesamten Proteins nach sich zieht.

Die Theorie argumentiert hier mit intramolekularen thermodynamischen Veränderungen und tatsächlich sind in den verschiedenen Konformationen verschiedene Entropieniveaus nachweisbar. Durch den Reiz scheint also eine Energie aufgebracht zu werden (jeder physikalische Reiz, der wahrgenommen werden soll, muss nach dieser Theorie also mit einer Veränderung der intramolekularen "Ordnung" einhergehen), die die energetischen Zusammenhänge innerhalb des Moleküls verändern. Das ist auch in einigen Fällen belegt (obwohl ich da bezüglich der Kanäle keine Daten vorliegen habe, aber bei anderen Proteinen wurde das gemessen; relativ gut untersucht sind dabei Proteine, die auf eine "direkte Energiezufuhr" durch ATP angewiesen sind, wobei hier Konformationsänderung meistens Bewegung im Nanometerbereich bedeutet, wie bei den Motorproteinen, einigen zellulären Rezeptoren, ATP- Synthasen u.a., wobei letztere Protonenbetriebene Enzyme sind). Ebenso ist das Verhalten chemisch induzierbarer Systeme relativ gut bekannt, zumindest die initialen Konformationsänderungen in der Ligandenbindungsdomäne und das Gesamtresultat im Protein.

Angemerkt sei noch, dass sich auch die dafür entwickelten Computerprogramme schwer tun, ein eindeutiges Ergebnis für das intramolekulare Energieniveau aus der Proteinstruktur bzw. dessen Veränderung abzuleiten, so zumindest der Sachverständige für physikalische Chemie unseres Physiologie- Institutes (ist auch nicht wunderlich, wenn man sich vor Augen hält, dass nicht einmal zweidimensionale RNA- Sekundärstrukturen eindeutig zu prognostizieren sind). Lediglich Tendenzen zeichnen sich hier wohl ab. Es existieren also durchaus auch technische Schwierigkeiten, intramolekulare Veränderungen auf der Basis thermodynamischer Zusammenhänge zu Quantifizieren, aber da musst du einen Fachmann für physikalische Chemie zu Rate ziehen.

Unklar bleibt häufig, wie eine Veränderung einer Domäne zu einer Veränderung einer anderen Domäne führt, wie sich also die "Kette" gestaltet (wen wunderts, wenn man sich einmal den Aufwand verdeutlicht, der mit solchen Untersuchungen einhergeht und die dafür notwendige Technologie vor Augen hält...). Hier hilft dann die Thermodynamik theoretisch weiter.

Manchmal - wie im Falle der Inaktivierung - ist es aber ganz gut zu untersuchen, da sich hier lediglich ein geladener "Pfropf" in den Kanal stopft und diesen so räumlich unpassierbar macht.

Oftmals ist nicht einmal klar, welche Domäne eines Proteins welche Funktionen konkret erfüllt, obwohl die Experimente hierzu im Verhältnis zu den strukturellen Untersuchungen relativ einfach durch gezielte Mutagenese durchzuführen sind.

Kurz: Die intramolekularen Zusammenhänge sind oft eine "black- box", wir können durch Determination des Inputs eine bestimmte Veränderung wahrnehmen, was dabei allerdings im Molekül geschieht, bleibt meistens unklar.
Die Datenlage hierzu ist aber ständig wachsend.

134340 · Gast

Danke für die genaue Erklärung.

Ich werde das Thema in Zukunft weiterverfolgen und gucken, wie es sich entwickelt.