Sc0rpi0n88
Anmeldungsdatum: 31.01.2007
Beiträge: 1
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 Verfasst am: 31. Jan 2007 21:14 Titel: Enzymatik |
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Wir haben im Unterricht einen "Medi-Test-Glucose" durchgeführt. Jetzt sollen wir die Reaktionen erklären. Ich versteh aber absolut nicht, wie genau das funktionieren soll.
Die D-Glucose -->GOD--> Glikonolaton
Das ganze hat ja irgendwie was mit Schlüsselschlossprinzig, Ionen- Wasserstoffbrückenbindung, Enzym Substrat Komplex, aktives Zentrum und so weiter was zu tun. Aber ich weiß nicht in welcher Reihenfolge hier was genau passiert.
Vllt. kann mir das einer erklären?  |
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Karon
Organisator
Anmeldungsdatum: 06.11.2004
Beiträge: 2344
Wohnort: Hessen
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| Verfasst am: 01. Feb 2007 20:56 Titel: |
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Hallo Sc0rpi0n88,
herzlich willkommen hier im Forum. 
Bist du dir eigentlich im Klaren darüber, was die von dir genannten Begriffe (Schlüssel-Schloss-Prinzip, aktives Zentrum, Enzym-Substrat-Komplex) bedeuten? Und wie ein Protein aufgebaut ist?
Wenn ja, dürfte sich die Frage ja quasi schon erledigt haben. 
Wenn nein, lies dir mal diesen Auszug aus Wikipedia durch. Hoffentlich wird's dann klarer: | Zitat: |
Für die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms ist das aktive Zentrum verantwortlich. An dieser Stelle bindet es das Substrat und wird danach „aktiv” umgewandelt. Das aktive Zentrum besteht aus gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen (Kofaktoren) des Enzymmoleküls. Eine spezielle Hohlstruktur im Enzym bewirkt, dass das aktive Zentrum mit einem strukturell passenden Substrat in Kontakt treten kann. Es kommt zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Wie ein Schlüssel in das zugehörige Schloss, so passt ein bestimmtes Substrat zum entsprechenden Enzym (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Hierin liegt auch der „Schlüssel” zu der hohen Substratspezifität der Enzyme. Bereits kleine strukturelle Unterschiede können dazu führen, dass ein dem Substrat ähnlicher Stoff nicht mehr als Substrat erkannt wird. Hexokinase beispielsweise akzeptiert Glucose als Substrat, die verwandte Galactose jedoch nicht. Andere Enzyme besitzen eine breitere Substratspezifität, z. B. bauen Alkohol-Dehydrogenasen neben Ethanol auch andere Alkohole ab. Die Erkennung und Bindung des Subtrats gelingt durch nicht-kovalente Wechselwirkungen (Wasserstoffbrücken, elektrostatische Wechselwirkung oder hydrophobe Effekte) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats. Die Bindung des Enzyms muss stark genug sein, um das oft gering konzentrierte Substrat (mikro- bis millimolare Konzentrationen) zu binden, sie darf jedoch nicht zu stark sein, da die Reaktion nicht mit der Bindung des Substrates endet. Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes der Reaktion und damit dessen Stabilisierung. Nicht selten nehmen zwei Substrate an einer Reaktion teil, das Enzym muss dann die richtige Orientierung der Reaktionspartner zueinander garantieren. Letztere mechanistischen Eigenheiten einer enzymatischen Reaktion sind die Grundlage der Wirkungsspezifität eines Enzyms. Es katalysiert immer nur eine von vielen denkbaren Reaktionen der Substrate. |
Quelle: http://de.wikipedia.org/wiki/Enzym Stand: 01.02.07
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Wie poste ich falsch?
Nachdem ich Google, die FAQs & die Boardsuche erfolgreich ignoriert habe, erstelle ich 2-5 neue Themen in den falschen Unterforen mit kreativem Titel & undeutlichem Text, unter denen sich jeder etwas anderes vorstellen kann. |
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