Wie funktioniert Hydrolyse bei Peptidspaltung?

IchverstehnurBahnhof · Anmeldungsdatum: 01.12.2010 Beiträge: 1

Meine Frage:
Die Aufgabe ist : Beschreiben Sie den Ablauf der Hydrolyse bei der Peptidspaltung..ich habe wirklich keine Ahnung wie das funktionieren soll..

Meine Ideen:
Also was ich weiß ist:

DIe Reaktion wird von den Restgruppen spezifischer AMinosäuren des Pepsins (Asparat-Reste 32 und 215) katalysiert. Von diesen hat eine Aminosäure ein H+ Ion aufgenommen. Die Aufnahme ist nur bei niedrigen pH-Wert (1 bis 2) möglich, wie er im Magen vorliegt. Die Hydrolyse verläuft in 3 Schritten....

Jaa und die Aufgabe ist jetzt: Beschreiben Sie den Ablauf der Hydrolyse bei der Peptidspaltung!!

Bitte helft mir ein bischen auf die Sprünge =)
Ich freu mich über jeder Info

Lg Till

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg

Ist das noch aktuell?
Falls ja: Den ersten Schritt hast du ja bereits beschrieben: Eine Aminosäure des aktiven Zentrums (hier: Asparaginsäure32) der Asparatyl- Proteinase "Pepsin" nehmen in saurem ph ein H+- Ion an dem carboxyterminalen Ende auf (Reduktion der Asparaginsäure), die andere (Asp215) bleibt ionisiert, das Pepsin ist damit "aktiviert"
Nun wird ein Proton von dem ionisierten Asp215 auf die carboxygruppe der zu spaltenden Peptidgruppe übertragen (nukleophiler Angriff, Schritt 1):

Dabei ändert sich die Tertiärstruktur des Pepsin.
Nun kommt es zu einem doppelten Protonentransfer (Schritte 2 und 3), der die Protonisierung der NH- Gruppe der Peptidbindung und die "Reprotonisierung" des oxidierten Asp215 bedeutet:

Das Pepsin kehrt dabei i9n seine "Ausgangstruktur" zurück und das Peptid verlässt das aktive Zentrum, eine neue, noch zusammenhängende Bindung kann nun gespalten werden.
Zusammengefasst: