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H+Ionen Basen
 
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Veraleichnchen



Anmeldungsdatum: 05.12.2006
Beiträge: 1

BeitragVerfasst am: 22. Jan 2007 17:46    Titel: H+Ionen Basen Antworten mit Zitat

ich weiss, dass hier keine hausaufgaben erledigt werden, aber ich hab wirklich einfach abolut keine Ahnung, es wäre echt nett könnte mir jemand diese Frage beantworten.!!
Und sorry



welche veränderungen können durch zugabe von H+Ionen an sauren/basischen resten hervorgerufen werden.... und die 2.frage ist:wieso ist hierdurch eine konfarmationsänderung des proteinmoleküls möglich?


Danke trotzdem
Noctu
Organisator


Anmeldungsdatum: 04.02.2005
Beiträge: 1429
Wohnort: Rheinland-Pfalz

BeitragVerfasst am: 22. Jan 2007 20:34    Titel: Antworten mit Zitat

Hallo Vera !

Bist Du Dir im klaren was saure bzw. basische Reste sind ?
Saure Reste ist z.B. die Carboxylgruppe –COOH , basischer Rest die Aminogruppe -NH2.
Aminosäuren zeichnen sich durch zwei funktionelle Gruppen aus : die Amino- und die Carboxylgruppe , wie oben schon genannt. Sind zusätzlich zu beiden schon vorhandenen funktionellen Gruppen in der Aminosäure noch eine -NH2 angekoppelt hat man eine basische Aminosäure. Warum ? Basen sind Protonenakzeptoren d.h. an der Aminogruppe kann am freien Bindungselektronenpaar noch ein H+ ( Proton ) angelagert werden und wird zur –NH3+ und hat jetzt eine positive Ladung.
Befindet sich an der Aminosäure noch zusätzlich eine –COOH Gruppe hat man eine saure Aminosäure, Säuren sind Protonenspender, und die Gruppe kann ein Proton abspalten, und wird zur –COO- , das Bindungselektronenpaar bleibt beim Sauerstoff. Die Gruppe trägt jetzt eine negative Ladung.
Was passiert nun in einer sauren Lösung, also mit Protonenüberschuss ?
Der sonst gerne ungeladene -NH2 wird ein Proton aufgezwungen und wird dadurch zur –NH3+
Die Carboxylgruppe ist gerne schon deprotoniert also schon –COO- , auch ihr wird ein Proton aufgezwungen und wird dadurch zur ungeladen -COOH.

Die räumliche Struktur und damit die Funktion eines Proteins ergibt sich durch innermolekulare Wechselwirkungen -> Wasserstoffbrücken, Ladungsunterschiede, hydrophobe Wechselwirkungen ….
Wenn jetzt durch Zugabe von Säure sich wie beschrieben Ladungen verschwinden oder an anderer Stelle auftauchen beeinflusst das natürlich den räumlichen Bau weil die Wechselwirkungen der unterschiedlich geladenen Anteile im Protein sich verschieben.

So halbwegs verstanden ?
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