Soffwechsel Hämoglobin

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

Meine Frage:
Hallo,

kann jemand meinen Text vielleicht lesen und gucken ob ich fehler eingebaut habe bzw ergänzen?

Stoffwechsel Hämoglobin

Hämoglobin ist ein wichtiger Bestandteil der roten Blutkörperchen. Es verleiht dem Blut die rote Farbe. Insgesammt werden über 99 Porzent des Sauerstoffs über das Hämoglobin in den Erythrozyten im Blut transportiert. Das Erythrozyt enthält 280 Millionen Hämoglobinmoleküle. Ein Hämoglobinmolekül besteht aus vier Untereinheiten, nämmlich 2 alpha ketten mit 141 Aminosäuren und 2 betta Ketten mit 146 Aminosäuren. Jede Untereinheit setzt sich aus einem Globin (Protein) und einem Häm Anetil zusammen. In der Hämstruktur befindet sich ein zentrales zweiwertiges Eisenatom, welches ein Sauerstoffmolekül reversibel binden kann. Ein Hämoglobinmolekül ist in der Lage vier Sauerstoffmoleküle zu transportieren.
Da der Mensch keine photosynthese betreibt, benötigt er unbedingt Sauerstoff. Der Sauerstoff wird im Körper in der Lunge aufgenommen. Hämoglobin transportiert den Sauerstoff vor allem von der Lunge in alle Gewebe umd Zellen des Körpers. Der aufgenommene Sauerstoff gelangt mit der eingeatmeten Luft in die Lungenbläschen, und geht da in die winzigen Blutgefäße über, die diese Lungenbläschen umgeben. Dort wird der Sauerstoff an Hämoglobin gebunden. Von dort an befördert Hämoglobin den Sauerstoff durch den ganzen Körper und gibt ihn an Körperzellen und Gewebe ab.
Im Gewebe nimmt Hämoglobin Kohlendioxid auf. Denn in den Geweben ist der Anteil an Kohlendioxid sehr hoch. Daher muss ein Stoffwechsel stattfinden. Nachdem im Gewebe Kohlendioxid aufgenommen wird, wird diese in die kleinen Lungengefäße getragen und anschließend in die Lungenbläschen eintreten, es wird abgeatmet.

Nun gibt es da so einiges was ich noch dazuwissen muss.
Das ist 1. :
der ph wert. Ich habe mir aufgeschrieben dass dieser im Lungenbereich 7,6 und halt so an den Beinen (Bereich) 7,2 ist.

2. der Partialdruck
Ich weiss zwar dass die Bindung des sauerstoffs in der lunge in abhängigkeit vom Sauerstoffpartialdruck ist, aber auch nicht mehr.
kann mir dass jemand erklären?

3. Der Bohreffekt

So wie ich ihn verstanden habe ist es so dass zum bespiel bei schwangeren frauen die rauchen, oder überhaupt bei rauchern es so ist dass der stoff kohlenstoffmonoxid, gemeinsam mit dem sauerstoff um die gleiche Bindungsstelle an dem Hämoglobin konkuriert und somit die Bindungsstelle auch kriegt da er 300 mal besser binden kann als Hämoglobin. Ist das jetzt der >Bohr effekt< ?

4. und letztenz
Ich habe mir aufgeschrieben zu 3. also zum bohr effekt
CO2 + H2O --> H2CO3
H2 CO3 + H2O --> H3O+ HCO3-
dies soll den Ph wert erniedrigen aber was für einen bezug hat es zu 3?

Meine Ideen:
siehe oben

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Hi.

dein Text ist mE soweit richtig. Für welche Klasse brauchst du das?

Zu 2.
Das Hämoglobin kann in zwei Konformationen vorliegen: 1. In der Tenseform mit blockierten Sauerstoffbindungsstellen und 2 in der Relaxedform mit offenen Sauerstoffbindungsstellen. Will jetzt ein O2 binden muss es die Blockade brechen und das geht am besten bei höherem Druck (mehr Wucht). Jetzt hat ein Hämoglobinmolekül vier solcher Bindungsstellen wie du richtig bemerkt hast. Wenn jetzt ein O2 gebunden hat kommt es zu Strukturänderungen des Hämoglobins und Sauerstoff kann besser an die anderen Untereinheiten binden. Das ganze nennt man Kooperativität und die kommt auch bei Enzymen mit mehreren Untereinheiten vor. Beim Hämopglobin bewirkt das nun das du wenig Hb mit nurt 1 oder 2 O2 hast.

zu 3. Du beschreibst den Mechanismus einer Kohlenmonoxidvergiftung. Der Borheffekt meint, dass Hb Sauerstoff bei niedrigem pH und oder hoherm Kohlenstoffdioxidpartialdruck also hoher Kohlenstoffdioxidkonzentration schlechter binden kann.

zu 4. Dir ist klar was der pH- Wert ist? Dieser Mechanismuis lierfert zusammen mit einer eventuellen Milchsäuregärung ( Glukose--> Pyruivat --> Milchsäure <--> H+ (H3O+)+ Laktat) die Protonen für die Erniedrigung des pH Wertes. Deine Gleichungen stellen zudem die Funktionsweise des Bikarbonatpuffers dar.

LG Firelion

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

Zu 2. Ist es also so, dass bei geringem druck das erste Sauerstoff Molekül langsam, die folgenden wieder schneller an das Hämoglobin binden können, da beim ersten geringer Druck herrscht und bei den folgenden die Struktur geändert werden?

Aber wenn ich das jetzt mit dem Enzym Substrat Komplex vergleiche dann stelle ich fest das hierbei zum Beispiel sich das Substrat an das aktive zentrum des enzyms anlegt. Und wenn die Struktur des Enzyms verloren geht können sich doch nicht weitere Substrate an das Enzym anlagern
oder?

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Du brauchst einen gewissen Druck damit das erste O2 überhaupt gebunden werden kann.

Die Struktur des aktiven Zentrums im Enzym geht nicht verloren sondern wird passender gemacht. In der Tenseform passtz es nur ein bisschen in der relaxed dann pefekt. Vielleicht helfen dir diese Animationen ein wenig:
http://www.chemgapedia.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/8/bc/vlu/kooperativitaet.vlu/Page/vsc/de/ch/8/bc/enzymregulation/reg_kooperativitaet.vscml.html

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

Zu den PH werten;

7,6 im Lungenbereich
7,2 im unteren Bereich des Körpers.

also kann im Lungenbereich das Sauerstoff viel besser gebunden werden da der Ph wert basischer ist oder?

und wenn man diese Bindungskurven macht; was bedeutet es wenn sich die kurve nach rechts oder nach links verschiebt?

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

In den Lungen kommt vieles zusammen: hoher CO2 Partialdruck (100 mmHg), niedriger CO2 Partialdruck (40 mmHg) und damit auch högherer pH (den genauen Wert kenne ich nicht). Das alles sorgt für eine gute Sauerstoffbindung.

In der Peripherie ist der O2 Partialdruck geringer, der CO2 Partialdruck höher und damit der pH Wert geringer. Zudem haben wir hier 2,3 Bisphosphoglycerat. All das sorgt für eine gute Sauerstoffabgabe.

Der Vollständigkeit halber: Hohe Temperatur geringere O2 Affinität (wär ohne das 2,3 BPG in der Peripherie ein Problem, da hier dfie Temperatur auch mal unter 37 ° C liegt.

Wenn du auf der x- Achse den O2 Partialdruck und auf der y- Achse die Sättigung des Hb aufträgst erhälst du bei einer links Verschiebung eine stärker Steigung. Das heißt bei geringerem Druck wird eine höhere Sättigung erreicht. Bei einer Rechtsverschiebung passiert das Gegenteil.

PS: Es wäre hilfreich zu wissen in welcher Klasse oder Kurs du bist und ob du Chemie hast.

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

"Das heißt bei geringerem Druck wird eine höhere Sättigung erreicht."

Aber es kann doch besser gebunden werden (sauerstoff an Hämoglobin wenn der Druck hoch ist)oder?

und was bedeutet pheripherie?

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Ja. Aber wenn die Sauerstoffaffinität höher ist also das Hb den Sauerstoff ,,lieber mag" brauchst du um die selbe Sättigung zu erreichen einen geringeren Druck als im Normalzustand. Ist die Sauerstoffaffinität aber geringer mag das Hb den Sauerstoff also weniger als normal musst du ohm diesen "aufzwingen" um die selbe Sättigung zu erreichen brauchst du einen höheren Druck.

Also wenn du im Normalzustand für die Sättigung S den Druck P benötigst brauchst du bei erhöhter Affinität ( Linksverschiebung) für S den den Druck P-x und erniedrigter Affinität (Rechtsverschiebung) für S p +x.

Die Kehrseite der Medaille ist: Je höher die Affinität desto ungerner rückt das Hb den Sauerstoff wieder raus. Das heißt du bräuchtest den einen größen Druckunterschied also einen kleineren Druck im Gewebe um die selbe Menge O2 wie sonst dem Hb zu mopsen.

Deswegen brauchst du mehrere Faktoren die die Affinität des Hb bestimmen.

Mit Peripherie sind die Gewebe/ Organe gemeint, die mit O2 versorgt werden: also z.B. Herz, Gehirn, Leber, Muskeln, Haut...

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

Zu 4.
Nicht dass ich es falsch verstehe...:

Mal angenommen man ist an sportlicher aktivität beteiligt. Dann wird der CO2 gehalt erhöht. Folglich sinkt der Ph wert.
Man kann also sagen dass bei der Zellatmung CO2 entsteht und mit H2O zu HCO3 + h+ reagiert. Wenn nun nicht genug sauerstoff erstellt wird sinkt der ph wert weiter. Dass Pyruvat welcher aus der glucose gewonnen wird kann nicht am Citratcyclus teilnhmen oder dort abgebaut werden. Es kommt doch dann zum stillstand des citratcykluses. Dann wird Pyruvat zu Laktat (also milchsäure) umgesetzt, diese sorgt für die Ansäuerung des Blutes.

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Genauso ist es.

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

Hat denn das was ich als letztes geschrieben habe nun etwas gemeinsames mit der Tenseform des Hämoglobins?

Das Hämoglobin kommt doch aber selten in der Tenseform vor oder,
denn dass Sauerstoff nicht gebunden werden kann....

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Die Bindung des Sauerstoffs sorgt dafür, dass Hb von der Tenseform in die Relaxedform übergeht. Bei dem Druck der in den Alveolen herrscht (100 mgHg) ist eine fast 100% Sättigung gegeben. In der Peripherie mit 40 mmHg sieht es da schon anders aus. 2,3 BPG stabilisiert zum Beispiel die Tenseform und setzt so die Sauerstoffaffinität herab.

H+ und zu einem geringen Grad auch CO2 konkurrieren mit O2 um die Bindungsstellen.

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

Die Sauerstoffbindung geschieht ja mithilfe des Eisenatoms.
Doch wie lagert sich jetzt CO2 wieder an das Hämoglobin, wo genau?

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg

Fleissig, fleissig..... Zwinkern

Aber das stimmt nicht:

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Ah Danke

Dass es dafür eine andere Bindungsstelle gibt war mir nicht bewusst.

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg

Als kleine Ergänzung:
Auch H bindet nicht an der O2-Bindungsstelle, sondern an den vielen, vielen Histidin-Resten des Globins, diese vielen Histidine sind der Grund für die gute Pufferwirkung des Hämoglobins.
Was allerding vollkommen richtig dargestellt wurde ist die damit einhergehende Veränderung der O2-Affinität (das habe ich nur hervorgehoben, damit bio9000 jetzt nicht ins Zweifeln kommt...)

PaGe · Moderator Anmeldungsdatum: 19.03.2007 Beiträge: 3549 Wohnort: Hannover

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

@ Page :Ich meine mich zu erinneren, dass NADH und AcetylCoA zur Hemmung der Pyruvatdecarboxylase führen.

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

wie würde eigentlich das kindliche Hämoglobin aussehen?

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg

@ PaGe:

Na ja, das ist halt ein weiterer Grund für den anaeroben Stoffwechsel: Durch die Verstoffwechselung von Pyruvat zu Lactat wird dem Zitratzyklus ja wieder NAD zur Verfügung gestellt, da hier NADH oxidiert wird.
Somit läuft er auf Hochtouren.
Selbstverständlich ist auch NAD ein limitierender Faktor, aber das liegt halt im Wesen des Zitratzyklus.

Zur Regulation: Die wichtigsten Regulatoren sind die ATP- bzw. ADP-Menge, also die zelluläre Energiebilanz.
Hoher ATP-Verbrauch ---> hohe ADP-Konzentration ---> Erhöhung der Stoffwechselkapazität des Zitratzyklus.
Daneben wird aber auch die Pyruvatdehydrogenase nicht nur durch ADP und ATP (indirekt über die PDH-Kinasen/-Phosphatasen) reguliert, sondern z.B. auch (direkt) durch NADH, Acetyl-CoA (Hemmung des Enzyms) sowie durch verschiedene Ionen u.a.

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Nach der Geburt wie das adulte.
Pränatal hat es statt der beta gamma Untereinheiten.

bio9000 · Anmeldungsdatum: 13.06.2012 Beiträge: 21

"Nach der Geburt wie das adulte.
Pränatal hat es statt der beta gamma Untereinheiten."

Also dass heißt nach der geburt wie die Mutter.
Dass zweite verstehe ich nicht kannst du es vielleicht erklären?

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg