Translation

björni · Anmeldungsdatum: 10.02.2010 Beiträge: 1

Ich verstehe leider nicht die Translation bei Eukaryoten sowie Prokaryoten. Mir ist das alles zu kompliziert kann mir das jemand vlt relativ einfach formoliert erklären, was da genau abläuft und was überhaupt das ziel ist?^^
Transkription habe ich ganz gut verstanden.

danke im vorraus

Josi_BA · Anmeldungsdatum: 16.01.2010 Beiträge: 11

Hi!
Also erstmal das Ziel der Translation ist es spezifische Proteine herzustellen.
Ganz grob gefasst kann man die Translation in drei Teilschritte untergliedern. Das sind:

a.) Initiation: hier werden die mRNA, eine erste (passende) tRNA mit der
Aminosäure (AS) und die ribosomalen Untereinheiten
zusammengebracht

b.) Elongation/Verlängerung: hier wird eine AS nach der anderen an die
Start-AS angehängt
--> dieser Prozess wird seinerseits nochmals in drei Schritte unterteilt:
1. Codonerkennung
2. Bildung einer Peptidbindung, also einfach Anheftung einer
neuen AS
3. Translokation, damit ist einfach die Weiterbewegung zum
nächsten Codon auf der mRNA gemeint (wobei die tRNA
von der vorherigen A-Stelle, zur P-Stelle des Ribosoms
rückt usw.)

c.) Termination: die Elongation/Verlängerung setzt sich so lange fort, bis
ein Stoppcodon zur A-Stelle des Ribosoms kommt.
Dann bindet keine beladene tRNA mehr an die mRNA,
sondern ein sogenannter "release-Faktor", welcher dafür
sorgt, dass die AS der letzten tRNA (auf der P-Stelle!) von
eben dieser abgespalten wird

Schließlich wird die gebildete Polypeptidkette/das Protein freigesetzt und das Ribosom zerfällt wieder in seine Untereinheiten.

Zu den Unterschieden der Translation bei Pro- und Eukaryoten fällt mir hauptsächlich ein, dass bei Prokaryoten (aufgrund des fehlenden Kerns) die Transkription und Translation gekoppelt abläuft und nicht wie bei Eukaryoten voneinander getrennt (Transkription im Kern, Translation im Cytoplasma).
Sonst gibt es noch einen Unterschied bei der Initiation. Ich geh jetzt aber mal davon aus, dass du evtl. noch Schüler bist (?) und ich denke das wäre dann zu ausschweifend.

Dies ist jetzt mehr eine relativ oberflächliche Erklärung, aber ich glaube du wolltest ja auch mehr einen Überblick haben. Sonst gibt es zu diesem Thema auch sehr viel im Internet, z.B. http://www.youtube.com/watch?v=5bLEDd-PSTQ (ist auf Englisch, aber sehr schön erklärt).

Ich hoffe das hilft dir ein bisschen weiter. Lieben Gruß,
Josi_BA

Biochecker · Anmeldungsdatum: 12.01.2010 Beiträge: 35

mein chemielehrer hat gemeint, es sei möglich, dass es tRNAs ohne eine Aminosäure gäbe... wo ich allerdings etwas skeptisch gegenüber bin. Stimmt das, kann es eine tRNA ohne eine Aminosäure geben? Und wenn ja, was würde dann passieren?

björnimörni · Anmeldungsdatum: 10.02.2010 Beiträge: 1

dankeschön schonmal
ja hab jetzt in einem monat meine lk prüfung und wie tiefgründig ich das wissen muss weiß ich auch nicht so genau.. aber es hat mir auf jeden fall geholfen schon mal den sinn zu verstehen danke:)

Josi_BA · Anmeldungsdatum: 16.01.2010 Beiträge: 11

@ Biochecker
Hmm...also davon habe ich ehrlich gesagt noch nie gehört. Aber ich könnte mir theoretisch vorstellen, dass das möglich sein könnte.
Einfach weil ja auch das Enzym (Aminoacyl-tRNA-Synthetase) was die tRNAs mit ihren AS belädt, fehlerhaft arbeiten könnte (z.B. aufgrund von Mutationen usw.).
So kann eine falsche AS an eine spezifische tRNA gebunden werden . Dem spricht aber wieder entgegen, dass das Enzym die Fähigkeit zum Korrekturlesen hat. Und die Wahrscheinlichkeit eine falsche AS zu binden relativ gering ist. Aber trotzdem ist die falsche Bindung tendenziell möglich und kommt auch vor!
Deshalb könnte ich mir auch vorstellen, dass eine tRNA deshalb auch "nicht" beladen werden könnte. Allerdings glaube ich kaum, dass es so weit kommen kann, dass eine solche tRNA im Ribosom tatsächlich gebunden werde kann. Zumal es ja nicht zu einer Polypeptidbindung kommen kann, und auch das frühzeitige abgeben der unfertigen Polypeptidkette stelle ich mir schwierig vor, weil das ja wiederum durch den Release-Faktor katalysiert werden muss.

Also ich gehe halt davon aus, dass da einfach so viele Kontroll-Mechanismen eine Rolle spielen, das ein solcher Fehler einfach schon fast "auffallen" muss, dem entsprechend behoben wird und deshalb auch so gut wie unmöglich ist.
Falls dem aber nicht so ist, dann ist auf jeden Fall klar, dass ein Protein bei dem ein solcher Fall eingetreten ist, mit der allerhöchsten Wahrscheinlichkeit funktionsunfähig ist.
Also wenn jemand es genau weiß, ich lass mich gern eines Besseren belehren Augenzwinkern

Biochecker · Anmeldungsdatum: 12.01.2010 Beiträge: 35

@Josi: Genau das waren auch meine Gedanken! Die Translation würde doch damit einfach unterbrochen werden, oder nicht?

Josi_BA · Anmeldungsdatum: 16.01.2010 Beiträge: 11

Also ich denke schon das die Translation dann unterbrochen wird. Allerdings frage ich mich halt, ob (einfach mal platt gesagt) das Ribosom dann einfach die unfertige Polypeptidkette loslassen und ins Cytoplasma abgeben kann. Weil diese Reaktion ja schon wieder katalysiert werden muss, was ja bei einer unbeladenen tRNA nicht der Fall ist (?). Dann würde dieser ganze Komplex ja praktisch in der "Schwebe" sein..kein vor und zurück. grübelnd

Deshalb könnt ich mir auch gut vorstellen, dass es da einen Kontrollmechanismus gibt, der solch einen Fehler aufdeckt und die unbeladene tRNA mit einer richtigen tRNA ersetzt und die Translation dann normal weitergeführt wird..aber ob das wirklich so ist??? grübelnd

Biochecker · Anmeldungsdatum: 12.01.2010 Beiträge: 35

Aber es gibt auch Mutationen, die so aussehen, dass ein ganzes Basentriplett "nicht vorhndne" bzw. entfernt ist..... Wird das womöglich dadurch beeinflusst?

Josi_BA · Anmeldungsdatum: 16.01.2010 Beiträge: 11

Aber bei einer Deletion oder Addition verschiebt sich ja "nur" das Leseraster auf der Ebene der mRNA....trotzdem kann die Translation dann ja ganz normal ablaufen. Sie hätte bloß die falsche "Info" und würde ein nicht-funktionsfähiges Protein bilden. Das hätte aber in diesem Zusammenhang nichts mit einer unbeladenen tRNA zu tun. Denk ich grübelnd

BioGast · Gast

Ich würde sagen, dass eine nicht beladene tRNA vielleicht am Ribosom binden könnte (falls es da keine räumlichen Veränderungen beim beladen der tRNA gibt?), aber irgendwann sich einfach wieder lösen würde und es könnte weitergehen. Schließlich muss sich das Ribosom ja auch fortbewegen, was es nur kann, wenn die vorherige tRNA die Peptidkette quasi weitergegeben hat. Wenn das nicht geht, weil an der nächsten tRNA gar keine Aminosäure hängt, also auch keine Peptidbindung geknüpft werden kann, dann wartet alles, bis es weitergehen kann, bis also eine korrekt beladene tRNA ankommt.
Aufeinandertreffen von den richtigen Reaktionspartnern ist außerdem immer eine Sache der Wahrscheinlichkeit. Deswegen können Reaktionsgeschwindigkeiten durch Erhöhung von Substratkonzentrationen auch gesteigert werden. Sprich, je mehr beladene tRNA, desto schneller. Aber ich glaube nicht, dass das einen Einfluss auf die Qualität des Proteins hat.