Nicht-Kompetitive Hemmung

brunsi · Anmeldungsdatum: 01.11.2004 Beiträge: 18 Wohnort: Wingst

hi, hab mal ganz dringend ne frage zur Enzymkinetik.

An welcher Stelle des Enzyms lagert der Inhibitor bei der NICHT-KOMPETITIVEN-ENZYMHEMMUNG an und bewirkt darüber eine KOnformationsänderung????

mfg dennis

chefin · Organisator Anmeldungsdatum: 28.04.2004 Beiträge: 1549 Wohnort: Oberhausen

Am allosterischen Zentrum, auch sekundäres Zentrum genannt. Dadurch wird die dreidimensionale Form des Enzyms verändert.

g · Gast

Der Inhibitor bindet an einer Stelle die vom aktiven Zentrum des Enzyms entfernt liegt. Diese Stelle hat aber, so weit ich weiss, keinen Namen. Tanzen

Gast

Na gut, allosterisches Zentrum!

gast(brunsi) · Gast

nein, das allosterische zentrum kann bei der kompetitiven hemmung nicht gemeint sein, da wir die allosterische hemmung auch besprochen haben. es muss also an irgendeiner stelle sein, die nicht aktives zentrum ist.

Was ist produkthemmung? wie funktioniert das?

Noctu

kanst Du kurz ein Beispiel zur sog. nichtkompetitiven Hemmung anreissen ?
Ich kenne auch nur allosterisch und kompetitiv.
Bei letzterem kann der Hemmstoff räumlich ins akt. Zentrum reinpassen wird aber nicht umgesetzt.
Denkbar ist auch noch, manche Enzyme benötigen ein (Metall)-Ion ich glaub das nennt sich prosthetische Gruppe ( korrigiert mich wenn ich falsch liege ) das Ion kann man abfangen dann ist das ganze Enzym inaktiv. Beispiel ist Magnesium bei Trypsin, mit EDTA ( ein Komplexbildner ) kann man das stillegen.

Gast

Hallo brunsi,
Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Inhibitor mit dem Substrat um die „normale“ Substratbindestelle. Bei der unkompetetiven Hemmung bindet der Inhibitor den Enzym-Substrat-Komplex und bei der gemischten Hemmung (wird auch nicht kompetetive Hemmung genannt) wird spekuliert, daß der Inhibitor sowohl Bereiche bindet, die für die Substratbindung als auch für die Katalyse wichtig sind.
Bei der allosterischen Regulation bindet eine Substanz (Inhibitor oder Aktivator!) an ein Enzym außerhalb der Substratbindestelle, ändert die Konformation und verändert so die Kinetik (meist Km).
"Gast"

chefin · Organisator Anmeldungsdatum: 28.04.2004 Beiträge: 1549 Wohnort: Oberhausen

Ihr habt nun aber alles auf dem Tisch:
- Kompetitive Hemmung: Substrat und Substratähnlicher Stoff konkurrieren um das aktive Zentrum. Lässt sich durch Erhöhung der Substratkonzentration wieder aufheben.
- Nicht-Kompetitive Hemmung: Ein Schwermetall besetzt irreversibel das aktive Zentrum.
- allosterische Hemmung: durch das Besetzen/Hemmen des allosterischen Zentrums, Veränderung der Form, kann reversibel oder auch irreversibel sein.
- Endprodukthemmung: Das Endprodukt dient als Inhibitor, es ist eine Variante der allosterischen Hemmung. Ist genügend Endprodukt vorhanden, wird die Produktion gestoppt, ist weniger Endprodukt vorhanden, wird das allosterische Zentrum wieder frei und es kann wieder produziert werden.
Oft werden Nicht-Kometitve Hemmung und allosterische Hemmung nicht sauber getrennt, weil die Wirkung bei beiden durch eine Substratkonzentrationserhöhung nicht aufgehoben werden kann.
Nun klarer? Wink

Gast

Hallo Chefin,
nicht ganz....
Die nicht kompetetive Hemmung ähnelt zwar der irreversiblen Hemmung (oder Inaktivierung), ist aber nicht identisch. Bei der irreversiblen Hemmung / Inaktivierung wird die effektive Enzymkonzentration gesenkt, die Affinität (Km) jedoch nicht verändert. Bei der nicht-kompetetiven Hemmung wird zwar ebenfalls Vmax reduziert, Km kann jedoch erniedrigt oder erhöht sein.
"Gast"

Blutsvente · Gast

Schaut einfach mal die Aspartat-Transcarbamoylase an!

Das CTP wirkt als Mediator und bindet an die regulatorische Untereinheit!
Durch Konformationsänderung, die das katalytische Zentrum betreffen, wird die Affinität gesenkt und weniger N- Caramoylphosphat wird hergestellt!

Allerdings kann auch ATP an dieses regulatorische Zentrum binden, wobei die Affinität erhöht wird und folglich mehr N-Carbamoylphosphat hergestellt wird!

Das katalytische Zentrum hat keinerlei Bindungsaffinität zum Mediator!

antipain · Anmeldungsdatum: 05.05.2005 Beiträge: 23

Habe mir vor kurzem auch mal den Kopf zerbrochen über nicht-kompetative Hemmung und Allosterische Hemmung / Aktivierung.

Dabei hat mir diese Seite weitergeholfen. Ich glaube leichter könnte es man fast nicht mehr erklären Big Laugh

http://marvin.sn.schule.de/~biologie/lernen/stoffwechsel/enzym.html

Sisi · Gast

im allosterischen Zentrum