Enzymhemmung Graph

A-M · Anmeldungsdatum: 07.10.2015 Beiträge: 1

Meine Frage:
Hey,
Ich habe eine Frage, und zwar verstehe ich nicht wie bei einem Diagramm( Enzymaktivität-Substratkonzentration) der Graph konstant verlaufen kann, also nicht ansteigt, sondern auf der x- Axse liegt. Liegt hier eine Hemmung vor? oder warum ist die Enzymaktivität gleich Null?

Meine Ideen:
Ich hätte gedacht es liegt eine nicht kompetitive Hemmung vor(also mit Schwermetallen), da diese irreversibel ist und die Aktivität der Enzyme auf Dauer schädigt. Wenn diese sehr schnell abläuft, steigt der Graph erst gar nicht an.

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Hi,

das kommt auf die experimentellen Bedingungen an.

Eine komplette irreversible Hemmung wäre denkbar. Weitere Gründe könnten degradierte Enzyme (zu heiß, falscher pH Wert), ein zu niedrige Temperatur oder das ,,falsche Substrat" sein. Eine ungeeignte Methosde zur Detektion der Enzymaktivität wäre auch denkbar. Um eine genauere Aussage treffen zu können, braucht man eine nähere Beschreibung des Experiments.

LG,

Firelion

E-M · Anmeldungsdatum: 07.10.2015 Beiträge: 6

Also zu einem Enzym und Substrat wird Iodacetamid gegeben. Ich denke, dass ist ein Schwermetall, welches das Enzym dann hemmt. Doch bei einer nicht kompetitivien Hemmung müsste der Graph doch erst ein bisschen ansteigen, bis alle Enzyme vom Hemmstiff betroffen sind. Das kann doch nicht schon direkt am Anfang sein grübelnd

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Ja, ja das ist ein irreversibeler Inhibitor mancher Enzyme.
Vorsicht: Nicht alle irreveesiblen Inhibitoren sind Schwermetalle. Iodacetamit ist kein Schwermetall. Es reagiert mit dem Cystein/Histidin und macht dadurch das Enzym unbrauchbar.

Vorsicht: Der Inhibitor wird nur eibnmalig dazugeben. Im weiteren Verlauf wird nur die Substratmenge erhöht. Das heißt, dass es nur zum Anstieg der Enzymaktivität (also weniger inhibierten Enzymen) kommen könnte.

Beschreibe bitte das Experiment genauer:

Wann wird der Inhibitor dazugeben: bevor oder nachdem mit der Messung der Enzymaktivität begonnen wurde?

Wenn der Inhibitor vor Beginn der Messung in ausreichender Menge hinzugeben wurde, kann seine Konzentration durch aus groß genug sein, um soviel Enzym zu hemmen, dass die eventuell verbliebende Enzymaktivität zu gering ist, um detektiert zu werden.
In der graphischen Darstellung würde man dann eine Parallele zur x- Achse sehen.

Wird der Inhibitor aber erst nach Beginn der Messung der Enzymaktivität hinzugegen, müsste man einen ,,Knick" ( hier nach unten) in der Enzymaktivität sehen. Ist dies nicht der Fall (Parallele zur x Achse) spricht es dafür, dass die weiteren Reaktionsbedingungen (Temperatur, ph- Wert, Co- Faktoren) keine Reaktion ermöglichen.

Dass es eine irreversible Hemmung ist erkennt man daran, dass man die Enzymaktivität nicht durch Zugabe von mehr Substrat erhöhen kann (also das Enzym nicht ,,retten" kann). Bei einer reversiblen Hemmung würde die Zugabe immer höherer Mengen Substrates (vorrausgesetzt man nimmt genung) irgendwann zu einer höheren Enzymaktivität führen.

Kompetitiv oder allosterisch beziehen sich darauf, wo der Inhibitor bindet. Im Prinzip können aber beide reversibel und irreversibel sein. Ob es im vorliegenden Fall allosterisch oder kompetiv ist, kann ich so nicht sagen.

E-M · Anmeldungsdatum: 07.10.2015 Beiträge: 6

Vielen Dank für die viele Mühe!!
Die Aufgabe Lautete: Zu BernsteinsäureDehydrogenase(Enzym) werden Bersteinsäure(Substrate) und Iodacetamid hinzugefügt. Anhand dessen sollte man den Graphen der konstant verläuft erklären
. Es kann aber gut sein, dass der Hemmstoff schon vor der Messung hinzugegeben wurde, da ja in der Aufgabe steht es "wurde hinzugegeben". Dann habe ich glaube ich verstanden, warum der Graph direkt bei null anfängt. Die Enzyme wurden vor der Messung schon gehemmt und somit ist die Aktivität gleich Null. Und der Graph bleibt konstant.

Firelion · Anmeldungsdatum: 27.08.2009 Beiträge: 1878

Würde ich so sehen. Das erreicht man indem man den Inhibitor in einer großen Konzentration dazu gibt ,die die für einen deutlichen Effekt benötigte Konzentration deutich überschreitet.

Die anderre Möglichkeit mit unpassenden Reaktionsbedingungenwollte ich nur der Vollständigkeit halber erwähnen.

E-M · Anmeldungsdatum: 07.10.2015 Beiträge: 6

Ok, super vielen Dank Smile