Frage zur Enzymhemmung

Splitpers · Anmeldungsdatum: 12.02.2006 Beiträge: 20

Hallo an alle!

Kann mir jemand sagen, warum die kompetitve Hemmung eines Enzyms durch Erhöhung der Substratkonzentration rückgängig gemacht werden kann, die nichtkompetetive Hemmung jedoch nicht?

Ersteres ist mir verständlich: Je mehr des Substrats vorhanden ist , desto wahrscheinlicher ist es, dass sich ein Substratteilchen vor dem Inhibitor mit dem aktiven Zentrum verbindet.
Aber was ist bei der kompetitiven Hemmung anders? Auch hier macht die Erhöhung der Substratkonzentration es doch wahrscheinlicher, dass ein Substratteilchen sich mit dem aktiven Zentrum verbindet, bevor der Inhibitor an das allosterische Zentrum angreifen kann????

Danke im Voraus für eure Hilfe!

Noctu

Schwermetallionen sind oft ein "Gift" für Enzyme. Die Ionen binden irreversibel im aktiven Zentrum, dann ist auch mit mehr Substrat nix mehr zu machen.

EnaSti100 · Anmeldungsdatum: 16.02.2006 Beiträge: 39 Wohnort: 48161 Münster-Nienberge

Kann mich da nur anschließen.

Die Ionen gehen eine feste Bindung mit dem aktiven Zentrum ein,
die irreversibel (nicht rückgängig machbar) ist.
Das Schwermetallion verbleibt also stetig im aktiven Zentrum,
das Enzymmolekül ist praktisch für immer ausgeschaltet.

Im übrigen hätte man sich die Antwort dieser Frage auch aus Google filtern können^^
Nur so als Tip am Rande... wäre vllt eine schnellere Möglichkeit gewesen
an eine Antwort zu kommen.. Big Laugh

Splitpers · Anmeldungsdatum: 12.02.2006 Beiträge: 20

Ja, klar.
Aber das war nicht meine Frage.
Ich wollte wissen,warum die nichtkompetetive Hemmung, also der Angriff eines Stoffes am allosterischen Zentrum, sodass das aktive Zentrum seine Konformation ändert und das Substrat nich mehr binden kann, im Gegensatz zur kompetetiven Hemmung nicht durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden kann.

Das hat ja mit Schwermetallionen nichts zu tun.

(Im dritten Abschnitt muss es natürlich heißen : Aber was ist bei der nichtkompetetiven Hemmung anders? Sorry!)

EnaSti100 · Anmeldungsdatum: 16.02.2006 Beiträge: 39 Wohnort: 48161 Münster-Nienberge

Vielleicht versteh ich das jetzt falsch,
aber was nützt dir eine Konzentrationserhöhung des Substrates,
wenn dein Substrat nicht passt?

Das Ding ist doch folgendes:
Schlüssel-Schloss-Prinzip.

Der Schlüssel passt im Normalfall in das Schloss.
Hast du andere Schlüssel, die dein Schloss blockieren,
dann passt der richtige Schlüssel nicht mehr,
weil vllt ein anderer drin ist.
Hier erhöhst du die Konzentration.
Dann ist die Wahrscheinlichkeit größer, dass ein richtiger Schlüssel vor einem falschem Schlüssel zu deinem Schloss gerät.

Und dann gibt es ja noch das Problem,
dass du dein Schloss ändern kannst,
in dem du einen "Fremdkörper" reinsteckst.
Dann passt dein Schlüssel nicht mehr.
Eine Konzentrationserhöhung ist also sinnlos,
weil ja kein Schlüssel da ist, der in dein Schloss passt.
(Du änderst ja durch eine Erhöhung der Anzahl der Schlüssel nicht auch deren Konformation... die bleibt ja immer gleich)
Dann bräuchtest du eher etwas, was die Fremdkörper verdrengt.
Z.B. irgenwelche Enzyme oder sowas, die den abbauen können.

Und dann gibt es eben noch besagte Schwermetallhemmungen,
welche irreversibel sind, weil das Schloss komplett blockiert wird.

Verstanden?

Noctu

bei einer allosterischen Hemmung bindet das "Gift" außerhalb des aktiven Zentrums. Durch das Andocken wird aber die gesmmte Struktur des Enzyms verändert (muss so sein, sonst wäre der Faktor kein Hemmstoff ).
Das Enzym hat eine gewisse räumliche Struktur, die durch Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken oder auch über intramolekulare Abstoßungskräfte gehalten wird. Der Hemmstoff nun bringt das ganze Gefüge durcheinander, das Enzym kommt aus der Form und der Schlüssel passt nicht mehr ins Schloß. Ich glaub das wars was Du gemeint hattest.

Splitpers · Anmeldungsdatum: 12.02.2006 Beiträge: 20

Ich glaub ich denk einfach viel zu kompliziert.
Aber wenn ich einen allosterischen Hemmstoff hinzugebe und gleichzeitig die Konzentration erhöhe, dann ist doch trotzdem die Möglichkeit größter, dass das Substrat sich schneller mit dem aktiven Zentrum verbindet als, dass der Hemmstoff sich mit dem allosterischen bindet und so die Konformation überhaupt erst ändern kann.
Oder sind diese nichtkompetetiven Inhibitoren einfach viel schneller als das Substrat bzw. die kompetetiven Inhibitoren. grübelnd

Ich glaub ich verwirr hier grad jeden, aber vielleicht versteht ja trotzdem irgendjemand was ich mein

Noctu

der Hemmstoff zieht das ganze Enzym in Mitleidenschaft , auch das aktive Zentrum. Das kann räumlich sein oder durch eine Ladungsverschiebung.
Für den Fall dass das Substrat doch noch reinpassen würde, wird es nicht umgesetzt, auch wenn Du noch so viel Substrat reinkippst.
Denk mal an das Schlüssel/Schloß Modell : wenn Du den ganzen Zylinder des Schlosses verbiegst, passt der gerade Schlüssel nicht hinein, auch der Ersatzschlüssel nicht ...

EnaSti100 · Anmeldungsdatum: 16.02.2006 Beiträge: 39 Wohnort: 48161 Münster-Nienberge

Wie gut, dass ich das ganze
Schlüssel-Schloss-Prinzip 3 Einträge
vorher schon geschildert habe und
mein Eintrag scheinbar keine Beachtung bekommt. grübelnd

Danke!

Splitpers · Anmeldungsdatum: 12.02.2006 Beiträge: 20

Ich meine, wenn das Substrat sich vorher mit dem aktiven Zentrum verbindet und umgesetzt wird bevor überhaupt erst der Hemmstoff sich am Substrat festsetzen kann???!!!

Das funktioniert natürlich nur wenn die beiden ungefähr gleich schnell sind ( so wie es wohl bei den kompetetiven Inhibitoren der Fall ist), wenn die allosterischen Inhibitoren einfach viel schneller sind, dann ist ja alles klar, aber ich weiß eben net ob das so ist?

Noctu

ich glaube wir reden aneinander vorbei .....
Der Hemmstoff greift am Enzym an und nicht am Substrat.

wenn ich richtig verstehe zielt die Frage auf die Affinität des Hemmstoffes ab ( ich meine jetzt allosterisch ) ist die Affinität mittel, dann ist die Aktivität reduziert, Affinität hoch dann kommts zum erliegen.
Bei der kompetitiven dann analog.

apfelmaus · Gast

Hi, ich glaub ich versteh, was du meinst. Aber du denkst etwas falsch, weil es ist egal, ob das Sustrat vor dem Inhibitor an das Enzym gebunden wird. Da der Inhibitor ja im allosterischen Zentrum gebunden wird und nicht im aktiven Zentrum, kann er auch gleichzeitig mit dem Substrat an das Enzym gebunden sein. Das hätte dann aber für die Aktivität des Enzyms keine Bedeutung, da das Substrat, durch den Inhibitor nicht mehr umgesetzt werden kann. Bei der normalen allosterischen Hemmung, wo der Inhibitor nicht z.B. ein Schwermetallion ist, sondern das Endprodukt aus den Enzymprozessen, so ist die Hemmung dann reversibel, also rückgängig zu machen wie die kompetetive Hemmung, da durch den Verbrauch des Inhibitors (z.B. ATP, dass durch Energieverbrauch bei allen möglichen Vorgängen im Körper benötigt wird) das Enzym wieder aktiv wird.

Ich hoff mal, dass ich helfen konnte.
apfelmaus Smile

Splitpers · Anmeldungsdatum: 12.02.2006 Beiträge: 20

Hi!
Genau das hab ich gemeint! Ich hab net dran gedacht das die Umsetzung an sich ja auch nochmal Zeit kosten muss. Hammer

ATP ist aber soviel ich weiß kein Hemmstoff, sondern n Cofaktor.
Ist ja aber auch egal!
Vielen Vielen Dank!!!! smile

Gast

Oh Sorry! Du hattest Recht, das ATP auch ein Inhibitor sein kann.