Enzyme, allosterische und kompetitive Hemmung

Caty96 · Anmeldungsdatum: 23.01.2017 Beiträge: 1

Meine Frage:
Ich komme nicht zur richtigen Lösung bei folgender Aufgabe:

Stellen Sie sich ein Enzym vor, das allosterisch reguliert ist. Wenn ein kompetitiver Inhibitor zur Lösung eines derartigen Enzyms gegeben wird, nimmt das Verhältnis der Enzymmoleküle in der aktiven Form zu denjenigen in der inaktiven Form zu. Erklären Sie diese Beobachtung.

Kennt jemand den Grund? Wäre unendlich dankbar für ein paar Tipps!

Meine Ideen:
Ich denke, dass entweder der eine Inhibitor den anderen sozusagen "ausknockt", dieser nicht mehr binden kann, oder dass es an der veränderten Konzentration liegt. Aber was stimmt und warum??

jörg · Anmeldungsdatum: 12.12.2010 Beiträge: 2107 Wohnort: Bückeburg

Ih würde tippen, dass das Enzym aktiv bleibt, weil der kompetitive Inhibitor zwar am aktiven Zentrum bindet, jedoch nciht "verarbeitet" wird. Somit verbleibt er länger am aktiven Zentrum. Wenn ein allosterischer Regulator jedoch seine Aktivität entfalten soll, muss das aktive Zentrum "leer" sein.